Разница между актином и миозином
Оглавление:
- Основное различие - актин против миозина
- Что такое актин
- Что такое миозин
- Сходства между актином и миозином
- Разница между актином и миозином
Основное различие - актин против миозина
Мышцы состоят из белков. Актин и миозин - два белка в мышцах, участвующих в сокращении мышц у животных. Они контролируют произвольные мышечные движения тела вместе с регуляторными белками, известными как тропомиозин, тропонин и меромиозин. Белки актина и миозина образуют нити, расположенные в миофибриллах продольно. В главное отличие между актином и миозином заключается в том, что актин образует тонкую нить, а миозин - толстую нить.. Скольжение двух нитей друг над другом в серии повторяющихся действий приводит к сокращению мышц.
Ключевые области покрыты
1. Что такое актин - Определение, структура, функции 2. Что такое миозин - Определение, структура, функции 3. Каковы сходства между актином и миозином? - Краткое описание общих черт 4. В чем разница между актином и миозином? - Сравнение основных различий
Ключевые термины: сократительная нить, F-актин, G-актин, сокращение мышц, миозин, полимеризация.
Что такое актин
Актин относится к белку, который образует тонкую сократительную нить в мышечных клетках. Это самый распространенный белок в эукариотических клетках. Актин - это высококонсервативный белок. Две формы актина мономерные (G-актин) и нитевидные (F-актин). В физиологических условиях G-актин легко полимеризуется с образованием F-актина с использованием энергии АТФ. Формирование тонкой актиновой нити показано на рисунке 1.
Рисунок 1: Формирование тонкой актиновой нити
Хотя полимеризация актиновых филаментов начинается с обоих концов филамента, скорость полимеризации на каждом конце неодинакова. Это приводит к внутренней полярности нити накала. Быстро полимеризующийся конец называется зазубренным (+) концом, а медленно полимеризующийся конец называется заостренным (-) концом. Ассоциация тропомиозина и тропонина стабилизирует актиновую нить. Субдомены G-актина показаны на рисунке 2.
Рисунок 2: Субдомены G-Actin
Форма и движение клетки зависят от актиновых филаментов. Основная функция актиновых филаментов - формирование динамического цитоскелета клетки. Цитоскелет обеспечивает структурную поддержку и связывает внутреннюю часть клетки с окружающей средой. Нити актина также участвуют в образовании филоподий и ламеллиподий, которые способствуют подвижности клеток. Актиновые филаменты помогают транспортировать органеллы к дочерним клеткам во время митоза. Комплекс тонких волокон в мышечных клетках генерирует силы, поддерживающие сокращение мышц.
Что такое миозин
Миозин относится к белку, который образует толстые сократительные волокна в мышечных клетках. Все молекулы миозина состоят из одной или двух тяжелых цепей и нескольких легких цепей. В этом белке можно выделить три домена: голова, шея и хвост. Головной домен является глобулярным и содержит сайты связывания актина и АТФ. В области шейки имеется α-спираль. Хвостовой сайт содержит сайты связывания для разных молекул. Структура миозина показана на рисунке 3.
Рисунок 3: Миозин
Тринадцать различных классов миозина можно идентифицировать как миозин I, II, III, IV и т. Д. миозин I участвует в транспортировке пузырьков. В миозин II отвечает за сокращение мышц. Строение скелетной мышцы показано на рисунке 4.
Рисунок 4: Структура скелетных мышц
Сокращение мышц описывается теорией скользящей нити. Тонкие актиновые нити скользят по толстой миозиновой нити, вызывая напряжение в мышцах.
Сходства между актином и миозином
Разница между актином и миозином
Определение
Актин: Актин относится к белку, который образует тонкую сократительную нить в мышечных клетках.
Миозин: Миозин относится к белку, который образует толстые сократительные волокна в мышечных клетках.
Размер нити
Актин: Актин образует тонкую (0,005 мкм) короткую (2-2,6 мкм) нить.
Миозин: Миозин образует толстую (0,01 мкм) длинную (4,5 мкм) нить.
Регуляторные белки
Актин: Нити актина состоят из тропомиозина и тропонина.
Миозин: Миозиновые нити состоят из меромиозина.
Место нахождения
Актин: Нити актина находятся в полосах A и I.
Миозин: Миозиновые нити обнаруживаются в полосах А саркомера.
Cross Bridges
Актин: Нити актина не образуют поперечных мостиков.
Миозин: Миозиновые нити образуют поперечные мостики.
Поверхность
Актин: Поверхность актиновых филаментов гладкая.
Миозин: Поверхность миозиновых нитей шероховатая.
Число
Актин: Актиновых филаментов очень много.
Миозин: Одна миозиновая нить приходится на шесть актиновых нитей.
Заканчивается
Актин: Нити актина свободны на одном конце.
Миозин: Миозиновые нити свободны с обоих концов.
Раздвижной
Актин: Нити актина скользят в H-зону во время сокращения.
Миозин: Миозиновые нити не скользят во время сокращения.
Заключение
Актин и миозин - это два типа белков, которые образуют сократительные волокна в мышечных клетках. Актин образует тонкие и короткие волокна, а миозин - толстые и длинные волокна. И актин, и миозин находятся в других эукариотических клетках, образуют цитоскелет и участвуют в движении молекул. Основное различие между актином и миозином - это тип нитей, образованных каждым белком.
Ссылка:
1. «Актиновая нить». MBInfo, доступно здесь 2. Домингес, Роберто и Кеннет С. Холмс. «Структура и функция актина». Ежегодный обзор биофизики, Национальная медицинская библиотека США, 9 июня 2011 г., доступно здесь. Лодиш, Харви. «Миозин: моторный белок актина». Молекулярная клеточная биология. 4-е издание, Национальная медицинская библиотека США, 1 января 1970 г., доступно здесь.
Изображение предоставлено:
1. «Формирование тонкой нити» Хэггстрем, Микаэль (2014). «Медицинская галерея Микаэля Хэггстрёма 2014». WikiJournal of Medicine 1 (2). DOI: 10.15347 / wjm / 2014.008. ISSN 2002-4436. (Общественное достояние) через Commons Wikimedia 2. «Поддомены G-actin» Томас Сплеттстойссер (www.scistyle.com) - собственная работа (CC BY-SA 4.0) через Commons Wikimedia3. «Миозиновая нить», автор - доктор Дарш из английских Викиучебников - переведено из en.wikibooks в Commons (общественное достояние) через Commons Wikimedia4. «Скелетные мышцы» (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia