Основное различие - альфа против бета-амилазы

Действие фермента амилазы может гидролизовать крахмал до сахарных единиц. Амилаза естественным образом присутствует в слюне и поджелудочной железе человека и некоторых других млекопитающих, где она запускает биохимический процесс переваривания пищевого комка. Во время перорального переваривания крахмальные продукты (рис, хлеб, ямс и картофель) дают несколько сладкий вкус, потому что амилаза слюны разлагает часть крахмала до сахара. Амилаза была впервые обнаружена и выделена Ансельмом Пайеном в 1833 году. Ферменты амилазы конкретно называются разными греческими буквами, включая альфа (α) -амилазу, бета (β) -амилазу и гамма (γ) -амилазу. Все эти ферменты являются гликозидгидролазами и действуют на α-1,4-гликозидные связи. Альфа (α) -амилаза считается основным пищеварительным ферментом, тогда как бета (β) -амилаза считается основным ферментом, участвующим в прорастании семян и созревании плодов. Но по сравнению с бета (β) -амилазой и гамма (γ) -амилазой, α-амилазы (EC 3.2.1.1) являются металлоферментами кальция и не способны функционировать в отсутствие кальция. Это главное отличие между альфа- и бета-амилазой. Однако как альфа-, так и бета-амилазы коммерчески используются в процессах ферментации, таких как пивоварение и спиртные напитки, приготовленные из сахаров, полученных из крахмала. В этой статье давайте более подробно остановимся на различиях между альфа- и бета-амилазой.

В этой статье рассказывается,

1. Что такое альфа-амилаза? - Определение, функции, свойства и характеристики

2. Что такое бета-амилаза? - Определение, функции, свойства и характеристики

3. В чем разница между альфа- и бета-амилазой? - Сравнение физических и функциональных характеристик

Что такое альфа-амилаза

Альфа-амилаза считается основным пищеварительным ферментом пищеварительного тракта млекопитающих. Амилазы слюны человека и поджелудочной железы представляют собой α-амилазы, а растения, грибы (аскомицеты и базидиомицеты) и бактерии (Bacillus) также могут продуцировать α-амилазы.

Оптимальный pH для альфа-амилазы составляет 6,7–7,0. Кальций необходим для функционирования α-амилаз; следовательно, он известен как металлофермент кальция. Альфа-амилаза может расщеплять длинноцепочечные углеводы, такие как амилоза крахмала, на мальтотриозу и мальтозу или амилопектин на мальтозу, глюкозу и ограничивать декстрин.

Ленточная диаграмма альфа-амилазы слюны человека

Что такое бета-амилаза

Бета-амилаза в основном продуцируется бактериями, грибами и растениями, и она катализирует ферментативное разрушение второй α-1,4-гликозидной связи невосстанавливающих сахаров, тем самым отщепляя мальтозу за один раз. β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, вызывая сладкий вкус спелых фруктов. Оптимальный pH для функционирования β-амилазы составляет 4,0–5,0. Животные не производят β-амилазу.

Ленточная диаграмма бета-амилазы ячменя

Разница между альфа- и бета-амилазой

Альфа и бета амилаза имеют существенно разные физические и функциональные характеристики. Их можно разделить на следующие подгруппы:

Альтернативные имена

Альфа-амилаза: 1,4-α-D-глюканглюканогидролаза и гликогеназа - альтернативные названия для α-амилазы.

Бета-амилаза:1, 4-α-D-глюканмальтогидролаза, гликогеназа и сахарогенамилаза являются альтернативными названиями для β-амилазы.

Номер ЕС

Альфа-амилаза: EC 3.2.1.1

Бета-амилаза: EC 3.2.1.2

Производство

Альфа-амилаза: Пищеварительная система млекопитающих может синтезировать α-амилазу; таким образом, амилазы слюны человека и амилазы поджелудочной железы представляют собой -амилазы. Кроме того, α–амилазы могут продуцироваться растениями, грибами (аскомицеты и базидиомицеты) и бактериями (Bacillus).

Бета-амилаза: β-амилаза вырабатывается бактериями, грибами и растениями. Ткани или клетки животных не могут продуцировать β-амилазу, даже если она может существовать в микроорганизмах, присутствующих в пищеварительном тракте.

Роль кальция

Альфа-амилаза: Кальций необходим для функционирования α-амилаз и, следовательно, известен как металлофермент кальция.

Бета-амилаза: Кальций не требуется для функционирования β-амилаз.

Оптимальный pH

Альфа-амилаза: Оптимальный pH для β-амилазы составляет 6,7–7,0.

Бета-амилаза: Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0.

Основная функция

Альфа-амилаза: α-амилаза в основном участвует в процессе переваривания пищи.

Бета-амилаза: β-амилаза в основном участвует в процессе созревания плодов и прорастания семян.

Действующий сайт

Альфа-амилаза: α-амилаза может действовать в любом месте субстрата.

Бета-амилаза: β-амилаза может действовать с невосстанавливающего конца и катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи.

Основные результаты ферментативных реакций

Альфа-амилаза: Длинноцепочечные углеводы (цепи амилозы и амилопектина) могут расщепляться α-амилазой и давать мальтотриозу и мальтозу из амилозы или мальтозу, глюкозу и ограниченный декстрин из амилопектина.

Бета-амилаза: В процессе созревания плодов крахмал расщепляется β-амилазой до мальтозы, вызывая сладкий вкус спелых фруктов.

Скорость реакции

Альфа-амилаза: α-амилаза имеет тенденцию действовать быстрее, чем β-амилаза.

Бета-амилаза: β-амилаза имеет тенденцию действовать медленнее, чем α-амилаза.

Физические и химические свойства

Альфа-амилаза: α-амилаза нечувствительна к высоким температурам и ионам тяжелых металлов и инактивируется при низком pH.

Бета-амилаза: β-амилаза чувствительна к высоким температурам и ионам тяжелых металлов и устойчива при низком pH.

В заключение, амилаза - это фермент, который может гидролизовать крахмал на более мелкие молекулы. Но для α-амилазы требуется Ca²⁺ для активности и выхода глюкозы, мальтотриозы и мальтозы в качестве конечных продуктов. Напротив, β-амилаза не требует Ca²⁺ и гидролизует растворимый крахмал или амилозу, давая в качестве конечного продукта только мальтозу.