Основное различие - гемоглобин против миоглобина

Гемоглобин и миоглобин - два типа белков глобина, которые служат белками, связывающими кислород. Оба белка способны увеличивать количество растворенного кислорода в биологических жидкостях позвоночных, а также некоторых беспозвоночных. Органические простетические группы со схожими характеристиками участвуют в связывании кислорода в обоих белках. Но трехмерная ориентация в пространстве или стереоизомерия гемоглобина и миоглобина различны. Из-за этой разницы количество кислорода, которое может связываться с каждой из белковых молекул, также различается. Гемоглобин способен прочно связываться с кислородом. в то время как миоглобин не способен прочно связываться с кислородом. Это различие между гемоглобином и миоглобином приводит к их различным функциям; гемоглобин находится в кровотоке, транспортируя кислород от легких к остальным частям тела. в то время как миоглобин находится в мышцах, выделяя необходимый кислород.

Ключевые области покрыты

1. Что такое гемоглобин - Определение, структура и состав, функция 2. Что такое миоглобин - Определение, структура и состав, функция 3. Сходство между гемоглобином и миоглобином. - Обозначьте сходства 4. В чем разница между гемоглобином и миоглобином? - Сравнение основных различий

Ключевые термины: гемоглобин, миоглобин, кислород, гем, белки, глобиновый белок, кровь.

Что такое гемоглобин

Гемоглобин - это многосубъединичный глобулярный белок с четвертичной структурой. Он состоит из двух субъединиц α и двух β, расположенных в тетраэдрической структуре. Гемоглобин - железосодержащий металлопротеин. Каждая из четырех субъединиц глобулярного белка связана с небелковой простетической гемовой группой, которая связывается с одной молекулой кислорода. Производство гемоглобина происходит в костном мозге. Белки глобина синтезируются рибозомами в цитозоле. Гемовая часть синтезируется в митохондриях. Заряженный атом железа удерживается в порфириновом кольце за счет ковалентного связывания железа с четырьмя атомами азота в одной плоскости. Эти атомы N принадлежат имидазольному кольцу гистидинового остатка F8 каждой из четырех субъединиц глобина. В гемоглобине железо существует в виде Fe²⁺, придавая красный цвет эритроцитам.

У людей есть три типа гемоглобина: гемоглобин A, гемоглобин A.₂ и гемоглобин F. Гемоглобин А является распространенным типом гемоглобина, который кодируется генами HBA1, HBA2 и HBB. Четыре субъединицы гемоглобина А состоят из двух α и двух β субъединиц (α₂β₂). Гемоглобин А₂ и гемоглобин F редки и состоят из двух α и двух субъединиц δ и двух α и двух субъединиц γ соответственно. У младенцев тип гемоглобина - Hb F (α₂γ₂).

Поскольку молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, она может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Таким образом, гемоглобин находится в красных кровяных тельцах как переносчик кислорода в крови. Из-за присутствия в структуре четырех субъединиц связывание кислорода увеличивается, поскольку первая молекула кислорода связывается с первой группой гема. Этот процесс идентифицируется как совместное связывание кислорода. Гемоглобин составляет 96% сухого веса эритроцита. Некоторая часть углекислого газа также связана с гемоглобином для транспортировки из тканей в легкие. 80% углекислого газа транспортируется через плазму. Структура гемоглобина представлена ​​на рисунке 1.

Рисунок 1: Структура гемоглобина

Функция гемоглобина

Что такое миоглобин

Миоглобин - это связывающий кислород белок в мышечных клетках позвоночных, придающий мышцам отчетливый красный или темно-серый цвет. Он экспрессируется исключительно в скелетных и сердечных мышцах. Миоглобин составляет 5-10% цитоплазматических белков в мышечных клетках. Поскольку аминокислотные изменения в полинуклеотидных цепях гемоглобина и миоглобина консервативны, и гемоглобин, и миоглобин имеют аналогичную структуру. Кроме того, миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной полинуклеотидной цепи, состоящей из одной гемовой группы. Следовательно, он способен связываться с одной молекулой кислорода. Таким образом, в миоглобине не происходит кооперативного связывания кислорода. Но сродство связывания миоглобина выше по сравнению с гемоглобином. В результате миоглобин служит в мышцах белком, запасающим кислород. Миоглобин выделяет кислород, когда мышцы функционируют. Трехмерная структура гемоглобина показана на рисунке 2.

Рисунок 2: Миоглобин

Сходства между гемоглобином и миоглобином

Разница между гемоглобином и миоглобином

Определение

Гемоглобин: Гемоглобин - это красный белок, который отвечает за транспортировку кислорода в крови позвоночных.

Миоглобин: Миоглобин - это красный белок с гемом, который переносит и хранит кислород в мышечных клетках.

Молекулярный вес

Гемоглобин: Молекулярная масса гемоглобина 64 кДа.

Миоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 16,7 кДа.

Состав

Гемоглобин: Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей.

Миоглобин: Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.

Четвертичная структура

Гемоглобин: Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух субъединиц α и двух β.

Миоглобин: Миоглобин - это мономер. Следовательно, в нем отсутствует четвертичная структура.

Количество молекул кислорода

Гемоглобин: Гемоглобин связывается с четырьмя молекулами кислорода.

Миоглобин: Миоглобин связывается только с одной молекулой кислорода.

Кооперативная привязка

Гемоглобин: Поскольку гемоглобин является тетрамером, он взаимодействует с кислородом.

Миоглобин: Поскольку миоглобин является мономером, он не проявляет кооперативного связывания.

Близость к кислороду

Гемоглобин: Гемоглобин имеет низкое сродство связываться с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин имеет высокое сродство к связыванию с кислородом, которое не зависит от концентрации кислорода.

Связь с кислородом

Гемоглобин: Гемоглобин способен прочно связываться с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин не способен прочно связываться с кислородом.

Вхождение

Гемоглобин: Гемоглобин находится в кровотоке.

Миоглобин: Миоглобин находится внутри мышц.

Типы

Гемоглобин: Гемоглобин А, гемоглобин А₂ и гемоглобин F - это типы гемоглобина у человека.

Миоглобин: Один тип миоглобина находится во всех клетках.

Функция

Гемоглобин: Гемоглобин забирает кислород из легких и переносится к остальному телу.

Миоглобин: Миоглобин накапливает кислород в мышечных клетках и высвобождает его при необходимости.

Заключение

Гемоглобин и миоглобин - два связывающих кислород глобулярных белка у позвоночных. Гемоглобин - это тетрамер, который кооперативно связывается с четырьмя молекулами кислорода. Миоглобин - это мономер, состоящий из одной группы гемов. Поскольку связывающая способность гемоглобина выше, чем у миоглобина, гемоглобин используется в качестве белка, переносящего кислород в крови. Миоглобин используется как запасающий кислород белок в мышечных клетках. Сродство связывания кислорода с миоглобином выше, чем у гемоглобина. Основное различие гемоглобина и миоглобина заключается в их функции. Функциональное различие гемоглобина и миоглобина возникает из-за различия их трехмерной структуры.

Ссылка:

1. ” Миоглобин ». Гемоглобин и миоглобин. N.p., n.d. Интернет. Доступна здесь. 05 июня 2017. 2. «Миоглобин». Британская энциклопедия. Encyclopdia Britannica, inc., N.d. Интернет. Доступна здесь. 05 июня 2017.

Изображение предоставлено:

1. «Гемоглобин 1904 года» Колледжа OpenStax - анатомия и физиология, веб-сайт Connexions. 19 июня 2013 г. (CC BY 3.0) через Commons Wikimedia 2. «Myoglobin» Автор → AzaToth - самодельный на основе записи PDB (общественное достояние) через Commons Wikimedia